来源：cnBeta中文业界资讯

    淀粉样蛋白沉积是阿尔茨海默病（AD）和帕金森病（PD）等神经退行性疾病的标志。淀粉样蛋白的沉积过程呈正余弦模式，错误折叠的蛋白质首先聚集成低聚物，然后扩展成纤维状。在这一转变过程中，错误折叠的单体从最初的α-螺旋构型转变为主要的交联β-片状结构。解决这种有害的积聚问题可以为延缓甚至预防这些疾病的发生提供一种潜在的方法。

    在发表于《eLight》的一篇新论文中，北京大学张超教授领导的科学家团队开发出了一种独特的技术，利用特定频率来调节并尽量减少淀粉样沉积的发展。

    2018 年有人猜想，生物神经信号的物理场可能是太赫兹（THz）到红外（IR）的高频电磁场。它最有可能在 0.5 至 100 太赫兹之间，被命名为广义太赫兹电磁波。一些生理过程已经得到证实，如 DNA 发夹的松解、电压门控钙通道的通透性以及电压门控 K+ 的电流可以调节这些生理过程。

    研究发现，太赫兹波与分子群产生共振，并改变其中形成的氢键（H-bond）。此外，据报道，与纤维轴平行的分子间氢键网络是引导淀粉样纤维的关键。

    受此启发，如果能利用共振特征来调节自组装过程，避免不必要的蛋白质聚集，对于预防或减轻注意力缺失症的病理变化至关重要。早前的一项研究发现，通过自由电子激光实验和分子动力学（MD）模拟方法，1675cm^-1（50.25 THz）的光可以解离淀粉样蛋白纤维。

a)细胞外β淀粉样蛋白沉积为神经斑块，细胞内高磷酸化tau堆积为神经纤维缠结，这仍然是诊断阿尔茨海默氏症的主要神经病理学特征。b) 频率为 34.88 太赫兹的太赫兹波延迟了纤维化动态曲线。 c) 太赫兹波将聚集速度降低到无太赫兹波情况下的 80%。资料来源：彭文宇、朱志、娄晶、陈坤、吴远明、常超

    由于生物液体在 45-52.5 太赫兹范围内具有很强的吸收能力，因此在该频率下存在明显的热效应。这导致生理环境中的调节效率必然会大大减弱。因此，探索抑制 Aβ 聚集过程的非热高效方法迫在眉睫。

    研究小组以淀粉样蛋白β（Aβ）为例开展研究。它并不声称Aβ在AD发病中起决定性作用，因此越来越多的研究开始强调tau蛋白的意义。淀粉样蛋白也有类似的动态聚集过程。目前还没有有效的药物可以抑制或缓解AD病理的恶化。

    这项研究旨在通过干预动态过程的光学手段来调节病理蛋白的构象。这项基于Aβ的研究可能会进一步应用于对开发联合疗法具有重要意义的tau蛋白。

    研究小组使用中心频率为34.88太赫兹（8.6微米）的量子级联激光器（QCL）照射Aβ1-42低聚物。他们通过硫黄素 T（ThT）结合试验和傅立叶变换红外光谱仪监测纤维化过程。研究小组发现，与没有外部电场的小组相比，纤维化过程明显减慢。此外，还通过细胞活力和线粒体膜电位检测仪检测了这种频率对细胞水平的安全性。

    可以看到，细胞明显增殖，线粒体膜电位略有上升。这表明太赫兹波可能会对细胞功能产生积极影响。研究小组还发现，蛋白质的构象发生了显著变化，从规则有序结构转变为无序结构，具体而言，β片状结构转变为卷曲和弯曲区域。太赫兹波可能是延缓淀粉样蛋白纤维化过程的一种有前途的策略。